CHIMIE, BIOCHIMIE ET BIOLOGIE MOLÉCULAIRE - UE1 (2e édition) > Web Companion > La structure des peptides et des protéines

QCM


Bienvenue dans l'espace interactif de votre manuel.

Les QCM. Rappelez-vous que chaque QCM est directement lié au cours de votre manuel : il vous est donc conseillé d'en effectuer une lecture attentive avant de vous lancer dans ce test !

Pour chaque question, cochez, parmi les items proposés, celui ou ceux qui vous semblent corrects (lorsque le contenu de l’item ne s’affiche pas, reportez-vous au QCM correspondant dans votre ouvrage). Attention, parfois plusieurs propositions sont exactes, et il n'y a qu'une seule combinaison juste : pour être considérée comme bonne, votre réponse doit donc regrouper toutes les propositions exactes, et uniquement celles-ci.

Une fois que vous aurez terminé cette série de QCM, cliquez sur le bouton "Valider" en bas de page. Une note vous sera attribuée, selon le barème suivant : réponse correcte = 1 point ; réponse incorrecte = – 1 point ; pas de réponse = 0 point. Vous pourrez alors, au choix, soit tenter d'améliorer votre score, soit accéder directement aux solutions.

Si vous décidez de retenter votre chance, le questionnaire s’affichera à nouveau, avec vos réponses d’origine. En regard de chaque QCM, un bouton « Tester » vous permettra de savoir si vous avez bien répondu ou non à la question : si votre réponse est juste, elle s’affichera sur fond vert ; si elle est fausse, elle s’affichera sur fond rouge, et vous aurez la possibilité de la modifier. Répétez l’opération sur l’ensemble des questions pour lesquelles vous n’êtes pas sûr de vous, et validez à nouveau la totalité du questionnaire : votre nouvelle note s’affiche.

Les QROC. Rédigez votre réponse sur une feuille de papier, et comparez-la avec la solution proposée par les auteurs.

Bon entraînement et bonne chance !
1
Parmi les propositions suivantes concernant la liaison peptidique,
indiquer celle(s) qui est (sont) exacte(s).
  • A
    La liaison peptidique est une liaison amide.
  • B
    La liaison peptidique est plane et rigide.
  • C
    L’angle a une valeur constante pour une chaîne peptidique donnée.
  • D
    Au sein d’une protéine, une liaison peptidique se fait souvent entre la chaîne latérale d’un acide aminé «acide» et le groupement amine d’un autre acide aminé.
  • E
    La liaison peptidique a une configuration en cis le plus souvent.
 
2
Concernant le glutathion, indiquer la (ou les) réponse(s) exacte(s).
  • A
    Le glutathion joue un rôle important dans le transport et l’élimination de l'azote.
  • B
    Le glutathion possède un résidu cystéine dans sa structure primaire.
  • C
    L’oxydation du glutathion est associée à l’apparition d’un groupement –SH.
  • D
    Le glutathion a un effet protecteur vis-à-vis des oxydations intracellulaires.
  • E
    Le glutathion présente une liaison pseudopeptidique.
 
3
Soit un mélange de trois peptides : a) K-W-I-G ; b) L-E-C-D ; c) A-G-H-S. Indiquer l’item qui correspond à un rangement de ces trois peptides par ordre décroissant de leur pHi.
  • A
    a, b, c
  • B
    b, c, a
  • C
    c, b, a
  • D
    b, a, c
  • E
    a, c, b
 
4
Indiquer la (ou les) proposition(s) exacte(s) concernant la structure des protéines.
  • A
  • B
  • C
  • D
  • E
 
5
Parmi les propositions suivantes concernant la structure des protéines, indiquer celle(s) qui est(sont) exacte(s).
  • A
  • B
  • C
  • D
  • E
 
6
Parmi les propositions suivantes concernant l’électrophorèse bidimensionnelle, indiquer celle(s) qui est (sont) exacte(s) :
  • A
  • B
  • C
  • D
  • E
 
7
Parmi les propositions suivantes concernant la dénaturation des protéines, indiquer celle(s) qui est (sont) exacte(s) :
  • A
  • B
  • C
  • D
  • E
 
8
Parmi les propositions suivantes concernant les chaînes latérales des
acides aminés classiques, indiquer celle(s) qui est (sont) exacte(s) :
  • A
    Elles sont les mêmes pour tous les acides aminés sauf pour la proline
  • B
    Elles contiennent toujours au moins trois atomes d’hydrogène.
  • C
    La plus volumineuse d’entre elles est celle du tryptophane.
  • D
    La petite d’entre elle est celle de la glycine.
  • E
    Au sein d’une protéine, elles sont situées alternativement au-dessus et en dessous du plan formé par un feuillet
 
9
Parmi les propositions suivantes concernant le glutathion, indiquer
celle(s) qui est (sont) exacte(s) :
  • A
  • B
  • C
  • D
  • E
 
10
La modification d’un seul acide aminé du peptide CHAPITRES a
pour conséquence une augmentation de sa mobilité vers la cathode dans un champ électrique dans un tampon à pH neutre, et une augmentation de son hydrophobicité.
  • A
    S L
  • B
    E R
  • C
    E K
  • D
    E L
  • E
    R V
Le mot de l'auteur :
R V
 
11
Quel est le quatrième acide aminé du peptide de séquences CHAPITRES
?
  • A
  • B
  • C
  • D
  • E
 
12.1
Répondre aux questions concernant le peptide de séquences CHAPITRES :

a) Parmi les propositions suivantes concernant ce peptide, indiquer celle(s) qui est (sont) exacte(s) :
  • A
  • B
  • C
  • D
  • E
 
12.2
b) Si la forme représentée est la forme ionisée majoritaire, on peut
penser qu’il est en solution à un pH de :
  • A
  • B
  • C
  • D
  • E
 
12.3
c) Quelle est la valeur la plus proche de sa charge globale en solution
à un pH de 1,5 ?
  • A
  • B
  • C
  • D
  • E
 
12.4
d) Ce peptide est mis en solution à une concentration de 4 mM.
Quelle valeur est la plus proche de la quantité présente dans 50 ml ?
  • A
  • B
  • C
  • D
  • E
 
12.5
e) Sachant que le pKa de la sérine dans cette chaîne est de 2, quelle
est la valeur la plus proche du pourcentage de forme COOH du dernier
résidu qui sera présente à un pH de 4 ?
  • A
  • B
  • C
  • D
  • E
 
13
Une protéine a une masse moléculaire de 750 kDa. En présence d’urée à forte concentration (6 M), cette protéine se dissocie en trois types de sous-unités : a, b, c de masse moléculaire respective de 300.000, 150.000 et 50.000 Da. En présence additionnelle d’un agent réducteur, on retrouve des chaînes polypeptidiques de poids moléculaire de 200.000 et 50.000 Da. Parmi les propositions suivantes concernant cette protéine, indiquer celle(s) qui est (sont) exacte(s) :
  • A
    Elle est trimérique.
  • B
    Sa structure quaternaire peut être de type : a b2 c3.
  • C
    Sa structure quaternaire peut être de type : a b c6.
  • D
    Elle possède au minimum 4 ponts disulfures intercaténaires.
  • E
    Elle peut posséder un total de 18 ponts disulfures.
 
14
Un peptide est séquencé selon la méthode suivante :
1) digestion enzymatique (trypsine ou chymotrypsine),
2) séquençage par spectrométrie de masse.

Trois fragments sont obtenus après digestion à la trypsine :
1. Ala-Leu-Phe-Ala-Ser-Tyr-Ala-His-Lys
2. Val-Ala-Arg
3. Ile-Ala-Gly-Ala-Cys

Trois autres fragments sont obtenus après digestion à la chymotrypsine:
1. Ala-His-Lys-Ile-Ala-Gly-Ala-Cys
2. Ala-Ser-Tyr
3. Val-Ala-Arg-Ala-Leu-Phe
Quelle réponse correspond à la séquence polypeptidique initiale ?
  • A
  • B
  • C
  • D
  • E
 
15
Parmi les propositions suivantes concernant une protéine nonamérique
composée de sous-unités de 100 kDa et de 20 kDa, indiquer celle(s)
qui est (sont) exacte(s) :
  • A
  • B
  • C
  • D
  • E
 
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