Biochimie et biologie moléculaire > Web Companion > De la protéine à la fonction

QCM et QROC


Bienvenue dans l'espace interactif de votre manuel.

Les QCM. Rappelez-vous que chaque QCM est directement lié au cours de votre manuel : il vous est donc conseillé d'en effectuer une lecture attentive avant de vous lancer dans ce test !

Pour chaque question, cochez, parmi les items proposés, celui ou ceux qui vous semblent corrects (lorsque le contenu de l’item ne s’affiche pas, reportez-vous au QCM correspondant dans votre ouvrage). Attention, parfois plusieurs propositions sont exactes, et il n'y a qu'une seule combinaison juste : pour être considérée comme bonne, votre réponse doit donc regrouper toutes les propositions exactes, et uniquement celles-ci.

Une fois que vous aurez terminé cette série de QCM, cliquez sur le bouton "Valider" en bas de page. Une note vous sera attribuée, selon le barème suivant : réponse correcte = 1 point ; réponse incorrecte = – 1 point ; pas de réponse = 0 point. Vous pourrez alors, au choix, soit tenter d'améliorer votre score, soit accéder directement aux solutions.

Si vous décidez de retenter votre chance, le questionnaire s’affichera à nouveau, avec vos réponses d’origine. En regard de chaque QCM, un bouton « Tester » vous permettra de savoir si vous avez bien répondu ou non à la question : si votre réponse est juste, elle s’affichera sur fond vert ; si elle est fausse, elle s’affichera sur fond rouge, et vous aurez la possibilité de la modifier. Répétez l’opération sur l’ensemble des questions pour lesquelles vous n’êtes pas sûr de vous, et validez à nouveau la totalité du questionnaire : votre nouvelle note s’affiche.

Les QROC. Rédigez votre réponse sur une feuille de papier, et comparez-la avec la solution proposée par les auteurs.

Bon entraînement et bonne chance !
1
Parmi les propositions suivantes, laquelle (lesquelles) est (sont) exacte(s) ?
  • A
    La molécule de collagène de type I comporte des feuillets .
  • B
    La molécule de collagène de type I est exclusivement formée par des hélices .
  • C
    La molécule de collagène de type I est formée par une triple hélice qui est stabilisée par des acides aminés glycines, proline et hydroxyproline.
  • D
    Des molécules de collagènes de type I peuvent être liées par des liaisons covalentes pour former une fibrille longue de plusieurs micromètres.
  • E
    L’action de la lysyl oxydase survient au cours de la maturation intracellulaire du collagène de type I.
Le mot de l'auteur :
À propos de l'item B. Les chaînes du tropocollagène ont une structure étirée et une composition particulière qui la distinguent de la structure de l’hélice 3.6 typique rencontrée dans la plupart des protéines globulaires.
 
2
Expliquez comment la structure quaternaire du collagène de type I lui confère la résistance qu’on trouve dans les tendons reliant les muscles aux os.
Trois éléments à citer :
– première raison : structure triple hélice étirée au maximum du fait des répulsions entre les groupes pyrrolidines des prolines, d’où la forte résistance à la traction ;
- deuxième raison : existence de pontages covalents «intermoléculaires» entraînant un chevauchement partiel des molécules, ce qui accroît la solidité ;
- troisième raison : organisation des microfibrilles en fibrilles, renforçant la cohésion d’ensemble.
3
Parmi les propositions suivantes, laquelle (lesquelles) est (sont) exacte(s) ?
  • A
    La myoglobine comporte surtout des feuillets .
  • B
    La myoglobine est une protéine riche en hélices .
  • C
    Le noyau hème de la myoglobine est lié à l’apomyoglobine par des liaisons covalentes.
  • D
    Le noyau hème de la myoglobine est lié à l’apomyoglobine par des liaisons hydrophobes.
  • E
    Le noyau hème de la myoglobine est entièrement hydrophobe.
 
4
Parmi les propositions suivantes, laquelle (lesquelles) est (sont) exacte(s) ?
  • A
  • B
  • C
  • D
  • E
Le mot de l'auteur :
À propos de l'item E. En fait, c’est la géométrie globale du plan de l’hème qui est modifiée entre les états «désoxygénés» et «oxygénés» : l’absence de sixième liaison de coordination dans l’état désoxygéné déforme l’hème dont le fer est légèrement attiré vers l’His proximale ; si l’oxygène est présent, celui-ci forme la sixième liaison de coordination avec le fer, et ce dernier est ainsi au centre d’un double tétraèdre symétrique. Le fer et le plan de l’hème sont donc légèrement déplacés du côté distal.
 
5
Expliquez comment la fixation de l’oxygène entraîne [...].
Expliquer l’effet des liaisons de coordination, d’abord sur la géométrie de l’hème, puis sur le léger déplacement de l’hélice F en direction de l’hélice E, provoquant un changement de conformation de la structure tertiaire de la protéine (voir page 59 du manuel).
6
Parmi les propositions suivantes, laquelle (lesquelles) est (sont) exacte(s) ?
  • A
  • B
  • C
  • D
  • E
 
7
Expliquez pourquoi la courbe de saturation de l’hémoglobine adulte en fonction [...].
Expliquer en utilisant trois arguments :
– la nature sigmoïde implique un effet de seuil ;
– la variation de l’affinité de l’Hb en fonction de p(O2) ;
– cette variation est liée à un effet allostérique, c'est-à-dire une modification d’affinité pour l’oxygène des différentes chaînes au fur et à mesure de l’augmentation de la p(O2).
8
Expliquez l’intérêt que l’hémoglobine fœtale ait [...].
L’Hb F doit fixer un maximum d’oxygène alors que la pression partielle est déjà abaissée dans le placenta par rapport au poumon. D’où l’intérêt de l’affinité plus élevée : la saturation obtenue sera maximale alors que la p(O2) est un peu plus faible. L’hémoglobine transportera ainsi plus d’oxygène malgré la pression partielle un peu plus faible.
9
Parmi les propositions suivantes, laquelle (lesquelles) est (sont)
exacte(s) ?
  • A
  • B
  • C
  • D
  • E
 
10
Parmi les propositions suivantes, laquelle (lesquelles) est (sont)
exacte(s) ?
  • A
  • B
  • C
  • D
  • E
 
http://salomonkalou.com/
 
Vous êtes auteur ? | Espace presse | Liens partenaires | Foreign rights | Où trouver nos livres
© 2006-2010 Omniscience